logo

A fehérjék szükségesek az emberi sejtek építéséhez, feleslege nem tárolódik a szervezetben, mint például a túlzott szénhidrátok és zsírok. A sejtek táplálása segíti a metabolizmus fenntartását a kívánt szinten.

A fehérje egy olyan lánc, amely az emésztőrendszerben lebomlik és belép a vérbe. Nem minden aminosavat szintetizál az emberi test, ezért szükséges, hogy az élelmiszer fehérjetermékeket tartalmazzon.

Mi kapcsolódik a fehérjetartalmú élelmiszerekhez? Ezek főként növényi és állati eredetű termékek, csak természetes termékek. Az úgynevezett "hús" sovány félkész termékek - kolbász, kolbász és mások - szinte nincs fehérje, többnyire csak gyors szénhidrát.

Fehérje-étel, a kötelező napi étrendben szereplő termékek listája.

Egy személynek enni kell:

  • Csirke hús.
  • Tojás csirkék.
  • Marha.
  • Tej.
  • Sajtot.
  • Túrós.
  • Sertés.
  • Nyúl.
  • Napraforgómag.
  • Garnélarák, rákok, rákok.
  • Hajdina.
  • Vörös hal.
  • Birka.
  • Lencse.
  • Diót.
  • Bab.
  • Millet.
  • Soy.
  • Mandula.
  • Mogyoró.
  • Sturgeon kaviár.

Hogyan kombinálható az élelmiszer:

http://womans7.com/zdorovie/belkovye-produkty.html

A mókusok mi

A fehérjék olyan szerves anyagok, amelyek az emberi testben, a szervekben, a szövetekben és a hormonok és enzimek szintézisében szerepet játszanak az építőanyagok szerepében. Számos hasznos funkcióért felelősek, amelyek meghibásodása az élet megszakadásához vezet, valamint olyan vegyületeket képez, amelyek biztosítják a fertőzésekkel szembeni immunitás ellenállását. A fehérjék aminosavakból állnak. Ha különböző szekvenciákban kombinálják, több mint egymillió különböző vegyi anyag képződik. Több csoportra oszlanak, amelyek egyaránt egyaránt fontosak.

A fehérjetermékek hozzájárulnak az izomtömeg növekedéséhez, így a testépítők a táplálékot fehérjetartalmú élelmiszerekkel telítik. Kevés szénhidrátot és ezért alacsony glikémiás indexet tartalmaz, ezért a cukorbetegek számára hasznos. A táplálkozási tanácsadók egy egészséges személyt fogyasztanak, 0,75 - 0,80 g. minőségi összetevő 1 kg súlyonként. Egy újszülött növekedéséhez 1,9 grammot kell igénybe venni. A fehérjék hiánya a belső szervek létfontosságú funkcióinak megszakadásához vezet. Ezenkívül az anyagcsere zavar, és izom atrófia alakul ki. Ezért a fehérjék hihetetlenül fontosak. Vizsgáljuk meg őket részletesebben annak érdekében, hogy megfelelően egyensúlyban tartsuk az étrendünket és hozzunk létre egy tökéletes menüt a fogyáshoz vagy az izomtömeg megszerzéséhez.

Egy kicsit elmélet

Az ideális alak elérése érdekében nem mindenki tudja, hogy milyen fehérjék vannak, bár aktívan támogatják az alacsony szénhidráttartalmú étrendet. Annak érdekében, hogy elkerüljük a fehérjetartalmú élelmiszerek használatának hibáit, megtudja, mi az. A fehérje vagy fehérje nagy molekulatömegű szerves vegyület. Ezek alfa-savakból állnak, és peptidkötések segítségével egyetlen láncban kapcsolódnak.

A készítmény 9 esszenciális aminosavat tartalmaz, amelyek nem szintetizálódnak. Ezek a következők:

11 esszenciális aminosavat és egyéb anyagcsere szerepet játszik. De a legfontosabb aminosavak leucin, izoleucin és valin, amelyek ismertek a BCAA. Tekintsük a céljukat és forrásaikat.

Amint látjuk, az aminosavak mindegyike fontos az izomenergia kialakulásában és fenntartásában. Annak érdekében, hogy minden funkciót hibásan hajtsanak végre, azokat étrend-kiegészítőként vagy természetes élelmiszerekként kell bevinni a napi étrendbe.

Hány aminosav szükséges ahhoz, hogy a test megfelelően működjön?

Mindezek a fehérje-vegyületek foszfor-, oxigén-, nitrogén-, kén-, hidrogén- és szénatomot tartalmaznak. Ezért pozitív nitrogén egyensúly figyelhető meg, ami a gyönyörű megkönnyebbüléses izmok növekedéséhez szükséges.

Érdekes! Az emberi élet folyamatában a fehérjék aránya elveszik (kb. 25-30 gramm). Ezért mindig jelen kell lenniük az ember által fogyasztott élelmiszerekben.

A fehérjéknek két fő típusa van: növényi és állati. Az identitásuk attól függ, hogy honnan jönnek a szervek és a szövetek. Az első csoportban szójatermékekből, diófélékből, avokádóból, hajdinaból, spárgaből származó fehérjék tartoznak. A második pedig a tojás, a hal, a hús és a tejtermékek.

Fehérje szerkezet

Ahhoz, hogy megértsük, mit tartalmaz a fehérje, meg kell vizsgálni a szerkezetüket. A vegyületek lehetnek primer, szekunder, tercier és kvaterner csoportok.

  • Elsődleges. Ebben az esetben az aminosavak sorba vannak kapcsolva, és meghatározzák a fehérje típusát, kémiai és fizikai tulajdonságait.
  • A szekunder egy polipeptidlánc formája, amelyet az imino- és karboxilcsoportok hidrogénkötése alkot. A leggyakoribb alfa hélix és béta szerkezet.
  • A tercier a béta-struktúrák, a polipeptidláncok és az alfa-spirál helyének és váltakozásának a helye.
  • A kvaternert hidrogénkötések és elektrosztatikus kölcsönhatások képezik.

A fehérjék összetételét különböző mennyiségben és sorrendben kombinálható aminosavak képviselik. A szerkezet típusától függően két csoportra oszthatók: egyszerű és összetett, amelyek nem aminosavcsoportokat tartalmaznak.

Fontos! Azok, akik fogyni akarnak, vagy javítják a fizikai formájukat, a táplálkozási tanácsadók a fehérjetartalmú ételek fogyasztását javasolják. Állandóan enyhítik az éhséget és felgyorsítják az anyagcserét.

Az épületfunkció mellett a fehérjéknek számos más hasznos tulajdonsága van, amelyeket tovább tárgyalunk.

Szakértői vélemény

Szeretném elmagyarázni a fehérjék védő, katalitikus és szabályozó funkcióit, mert eléggé összetett téma.

A szervezet létfontosságú aktivitását szabályozó anyagok többsége fehérje jellegű, azaz aminosavakból áll. A fehérjék abszolút minden enzim - katalitikus anyagok - szerkezetébe tartoznak, amelyek biztosítják a szervezetben az összes biokémiai reakció normális lefolyását. És ez azt jelenti, hogy nélkülük energiacsere és még a sejtek építése is lehetetlen.

A fehérjék a hypothalamus és az agyalapi mirigy hormonjaiból állnak, amelyek az összes belső mirigy működését szabályozzák. A hasnyálmirigy hormonjai (inzulin és glukagon) szerkezetükben peptidek. Így a fehérjéknek közvetlen hatása van az anyagcserére és a test számos fiziológiai funkciójára. Nélkülük lehetetlen az egyén növekedése, szaporodása és akár normális aktivitása.

Végül pedig a védelmi funkcióval kapcsolatban. Minden immunglobulin (antitest) fehérje szerkezettel rendelkezik. És biztosítják a humorális immunitást, vagyis megvédik a testet a fertőzésekektől és segítenek abban, hogy ne kerüljön betegségre.

Fehérje funkciók

A testépítők elsősorban a növekedés funkciójával foglalkoznak, de a fehérjék több feladatot is végeznek, nem kevésbé fontosak:

Más szóval, a fehérje a teljes test munkájának tartalék energiaforrása. Amikor az összes szénhidrát tartalékot elfogyasztják, a fehérje lebomlik. Ezért a sportolóknak figyelembe kell venniük a magas minőségű fehérje fogyasztásának mértékét, ami segít az izmok építésében és erősítésében. A lényeg az, hogy az elfogyasztott anyag összetétele tartalmazza az esszenciális aminosavak teljes készletét.

Fontos! A fehérjék biológiai értéke a test által végzett asszimiláció mennyiségét és minőségét jelenti. Például egy tojásban az együttható 1, a búza esetében pedig 0,54. Ez azt jelenti, hogy az első esetben kétszer fogják őket asszimilálni, mint a második.

Amikor a fehérje belép az emberi testbe, az aminosavak állapotába, majd vízbe, szén-dioxidba és ammóniába bomlik. Ezután áthaladnak a véren a többi szövetre és szervre.

Fehérje-étel

Már rájöttünk, hogy milyen fehérjék vannak, de hogyan alkalmazhatjuk ezt a tudást a gyakorlatban? Nem szükséges a struktúrájukba meríteni, különösen a kívánt eredmény elérése érdekében (súlycsökkenés vagy súly növelése), elég csak annak meghatározására, hogy milyen ételeket kell enni.

A fehérje menü összeállításához vegye figyelembe az összetevők magas tartalmával rendelkező termékek táblázatát.

Ügyeljen a tanulás sebességére. Néhányat rövid idő alatt elszívnak, míg mások hosszabbak. Ez a fehérje szerkezetétől függ. Ha tojástól vagy tejtermékektől gyűjtötték, azonnal eljutnak a megfelelő szervekhez és izmokhoz, mivel az egyes molekulák formájában vannak. A hőkezelés után az érték enyhén csökken, de nem kritikus, így nem kell nyers ételeket enni. A hússzálakat rosszul feldolgozzák, mert kezdetben erejüket fejlesztik. A főzés egyszerűsíti az asszimilációs folyamatot, mivel a magas hőmérsékletű feldolgozás során a rostok keresztkötéseit elpusztítják. De még ebben az esetben is, a teljes felszívódás 3 - 6 óra múlva történik.

Érdekes! Ha a cél az izom építése, akkor egy órával az edzés előtt enni fehérjetartalmú étel. Megfelelő csirke vagy pulykamell, hal és tejtermékek. Tehát növeli a gyakorlatok hatékonyságát.

Ne felejtsük el a növényi ételeket is. Nagy mennyiségű anyag található a magokban és a hüvelyesekben. A kitermeléshez azonban a szervezetnek sok időt és erőfeszítést kell tennie. A gomba összetevőt a legnehezebb emészteni és asszimilálni, de a szója könnyen elérheti célját. De a szójabab önmagában nem lesz elegendő ahhoz, hogy a teljes test dolgozzon, azt az állati eredetű előnyös tulajdonságokkal kell kombinálni.

Fehérje minőség

A fehérjék biológiai értéke különböző szögekből nézhető meg. A már tanulmányozott kémiai szemlélet és nitrogén más mutatókat is figyelembe vesz.

  • Az aminosav-profil azt jelenti, hogy az élelmiszerekből származó fehérjéknek meg kell felelniük a szervezetben már meglévő fehérjéknek. Ellenkező esetben a szintézis megszakad, és a fehérje vegyületek lebontásához vezet.
  • A tartósítószerekkel és az intenzív hőkezeléssel ellátott élelmiszerekkel kevesebb aminosav van.
  • A fehérjék egyszerű komponensekké történő lebontásának sebességétől függően a fehérjéket gyorsabban vagy lassabban emésztjük.
  • A fehérje kihasználtsága annak az időnek az indikátora, amelyre a képződött nitrogén megmarad a szervezetben, és mennyi emészthető fehérjét kapunk.
  • A hatékonyság függ attól, hogy az összetevő hogyan befolyásolta az izomtömeg növekedését.

Azt is meg kell jegyezni, hogy az aminosavak összetétele milyen mértékben képes a fehérje felszívódására. Kémiai és biológiai értékük miatt az optimális fehérjeforrással rendelkező termékek azonosíthatók.

Tekintsük a sportoló étrendjében szereplő összetevők listáját:

Amint látjuk, az egészséges étlapon is szerepel a szénhidrát étel az izmok javítására. Ne adjon fel hasznos összetevőket. Csak a fehérjék, a zsírok és a szénhidrátok megfelelő egyensúlyának köszönhetően a test nem fogja érezni a stresszt, és jobb lesz a módosítása.

Fontos! Az étrendben a növényi eredetű fehérjék uralják. Az állatok aránya 80% és 20% között van.

A fehérjetartalmú élelmiszerek maximális kihasználása érdekében ne felejtsük el az abszorpció minőségét és sebességét. Próbáljon kiegyensúlyozni az étrendet, hogy a test hasznos nyomelemekkel legyen telített és ne szenvedjen vitamin- és energiahiányt. A fentiek alapján megállapíthatjuk, hogy gondoskodnia kell a helyes anyagcseréről. Ehhez próbálja meg az ételt beállítani, és vacsorát követően enni a fehérjetermékeket. Így figyelmezteti az éjszakai ételeket, és kedvezően befolyásolja az alakját és az egészségét. Ha fogyni szeretne, baromfit, halat és alacsony zsírtartalmú tejtermékeket eszik.

http://diets.guru/pishhevye-veshhestva/belki-chto-eto-takoe/

3.8.2. fehérjék

A fehérjék nagy molekulatömegű szerves vegyületek, amelyek egy hosszú láncban peptidkötéssel összekapcsolt aminosavmaradékokat tartalmaznak.

Az élő szervezetek fehérjéinek összetétele csak 20 típusú aminosavat tartalmaz, amelyek mindegyike az alfa-aminosavakhoz tartozik, és a fehérjék aminosav-összetétele és egymáshoz való kapcsolódásának sorrendje az élő szervezet egyedi genetikai kódja alapján történik.

A fehérjék egyik jellemzője, hogy képesek spontán módon kialakítani az adott fehérjére jellemző térbeli szerkezeteket.

Szerkezetük jellegéből adódóan a fehérjék különböző tulajdonságokkal rendelkezhetnek. Például, a fehérjék, amelyeknek egy gömb alakú kvaterner szerkezete van, különösen a tojás csirke fehérje, feloldódnak vízben, hogy kolloid oldatokat képezzenek. A fibrilláris kvaterner szerkezetű fehérjék nem oldódnak vízben. A fibrilláris fehérjéket különösen körmök, haj, porc képezi.

A fehérjék kémiai tulajdonságai

hidrolízis

Valamennyi fehérje képes hidrolízist reagálni. A fehérjék teljes hidrolízise esetén az a-aminosavak keveréke keletkezik:

Protein + nH2Α-aminosavak keveréke

denaturálási

A fehérje másodlagos, tercier és kvaterner struktúráinak elpusztítása anélkül, hogy elpusztítaná a primer struktúráját, denaturációnak nevezik. A fehérje denaturálása nátrium-, kálium- vagy ammóniumsók oldatai hatására léphet fel - az ilyen denaturáció reverzibilis:

A denaturálási eljárás a sugárzás hatására (például melegítés) vagy a nehézfémek sóival való fehérjék kezelése irreverzibilis:

Például a fehérjék visszafordíthatatlan denaturációja figyelhető meg a tojás hőkezelése során. A tojásfehérje denaturálódása következtében eltűnik a vízben oldódó képesség kolloid oldattal.

Minőségi fehérje reakciók

Biuret reakció

Ha 10% -os nátrium-hidroxid-oldatot és egy kis mennyiségű 1% -os réz-szulfát-oldatot adunk a fehérjét tartalmazó oldathoz, lila szín jelenik meg.

fehérjeoldat + NaOH(10% rr) + Suso4 = lila szín

Xantoprotein reakció

fehérjetartalmú oldatok koncentrált salétromsavval forralva:

fehérjeoldat + HNO3 (konc.) => sárga festés

A fehérjék biológiai funkciói

Szükséges tudni:

Megjegyzés hozzáadása A válasz törlése

  • Az EGE feladatainak megoldása a FIPI banktól (29)
  • Elmélet a vizsgára való felkészüléshez (57)
  • A vizsga valós feladatainak megoldása 2018-as formátumban (44)
  • Hasznos referenciaanyagok a vizsga számára (7)
  • A vizsgára való felkészülés tematikus feladatai (44)
  • Képzési lehetőségek a vizsga előkészítéséhez (6)

A vizsga teljes előkészítése

© Sergey Shirokopoyas, 2015–2018. Minden jog fenntartva.

Alkalmazás osztályokhoz

Az Ön javaslatai

Szabályok az információ újbóli kinyomtatására a Tudomány honlapján

Kedves látogatók!
Ha a webhelyről származó információkat használja, akkor a MEGHATÁROZÁS KÖTELEZETTSÉGE!
Ebben a dokumentumban megtudhatja, hogy milyen feltételek mellett használhatja az Ön számára a Tudomány honlapjának anyagát (scienceforyou.ru) az erőforrásait, hírlevelét stb.

Ön szabadon használhat bármilyen dokumentumot saját céljaira, az alábbi feltételek mellett:

SZÜKSÉGES FELTÉTELEK: másolja a helyszínről az oktatás diplomáit.
1. A szerző teljes nevét és egyéb adatait az újranyomtatott kiadványban kell feltüntetni.

2. Tilos a szerzőt érintő információk torzítása az anyagok újranyomtatása során!

3. A leckét vagy a cikket a nyomtatás során nem szabad megváltoztatni. A webhelyen közzétett összes leckét és cikket újra kell nyomtatni. Nincs joga a webhelyen levő anyagok kivágására, javítására vagy egyéb megváltoztatására.

4. Minden újranyomtatott anyag végén egy linket kell beírnia a scienceforyou.ru oldalra, amelynek az oldalra mutató linknek működőképesnek kell lennie (ha rákattint, a személynek az anyag szerzőjének helyére kell mennie).

5. A webhelyen bemutatott összes dokumentumot és anyagot nem lehet kereskedelmi célokra felhasználni. A tanórákhoz és a cikkekhez való hozzáférés korlátozása szintén tilos!

http://scienceforyou.ru/teorija-dlja-podgotovki-k-egje/belki

fehérjék

A fehérjék (fehérjék, polipeptidek [1]) nagy molekulatömegű szerves anyagok, amelyek lánccal kapcsolt alfa-aminosav peptidekből állnak. Az élő szervezetekben a fehérjék aminosav összetételét a genetikai kód határozza meg, a szintézisben a legtöbb esetben 20 standard aminosavat használnak. Számos kombinációjuk számos fehérjemolekula tulajdonságot biztosít. Ezen túlmenően a fehérje összetételében lévő aminosavak gyakran poszt-transzlációs módosításoknak vannak kitéve, amelyek előfordulhatnak, mielőtt a fehérje megkezdi a funkciójának végrehajtását, és a "munka" során a sejtben. Az élő szervezetekben gyakran több fehérje molekula alkot komplex komplexeket, például a fotoszintetikus komplexet.

Az élő szervezetek sejtjeiben a fehérjék funkciói változatosabbak, mint más biopolimerek - poliszacharidok és DNS - funkciók. Így az enzimfehérjék katalizálják a biokémiai reakciók lefolyását és fontos szerepet játszanak az anyagcserében. Egyes fehérjék szerkezeti vagy mechanikai funkciót hajtanak végre, amely egy olyan citoszkelont képez, amely támogatja a sejtformát. A fehérjék szintén fontos szerepet játszanak a sejtjelző rendszerekben, az immunválaszokban és a sejtciklusban.

A fehérjék az állati és emberi táplálkozás fontos részét képezik (fő források: hús, baromfi, hal, tej, diófélék, hüvelyesek, szemek, kisebb mértékben: zöldségek, gyümölcsök, bogyók és gombák), mivel minden szükséges aminosav és Néhányuk fehérjetartalmú ételekből származik. Az emésztés folyamatában az enzimek elpusztítják az elfogyasztott fehérjéket aminosavakká, amelyeket a testfehérjék bioszintézisében használnak, vagy további bomlásra kerülnek az energiára.

Az első fehérje, az inzulin aminosav-szekvenciájának meghatározása fehérje-szekvenálással 1958-ban hozta a kémiai Nobel-díjat Frederick Sengernek. A hemoglobin és a myoglobin fehérjék első háromdimenziós struktúráit röntgendiffrakcióval kaptuk meg Max Perutz és John Kendru 1958-ban [2] [3], amelyekre 1962-ben megkapták a kémiai Nobel-díjat.

A tartalom

Tanulmányi történelem

A 18. században a fehérjéket a biológiai molekulák külön osztályává választották, a francia kémikus Antoine Furcroy és más tudósok munkájának eredményeként, amelyekben a fehérjék tulajdonságát hő vagy sav hatására koagulálják (denaturálják). Akkoriban olyan fehérjéket vizsgáltunk, mint az albumin (tojásfehérje), a fibrin (vérfehérje) és a búzaszemű glutén. A holland kémikus, Gerrit Mulder a fehérjék összetételét elemezte, és felvetette, hogy szinte minden fehérje hasonló empirikus képlettel rendelkezik. Az ilyen molekulákra utaló „fehérje” kifejezést 1838-ban javasolta Jacob Berzelius svéd kémikus [4]. Mulder szintén meghatározta a fehérjék - aminosavak bomlástermékeit, és egyiküknél (leucin) a hiba egy kis hányadával meghatározta a molekulatömeget - 131 dalton. 1836-ban Mulder a fehérjék kémiai szerkezetének első modelljét javasolta. A radikális elméletek alapján fogalmazta meg a fehérjeösszetétel minimális szerkezeti egységének fogalmát, C16H24N4O5, melyet "fehérjéknek" neveztek, és az "elmélet" fehérjeelmélet [5]. A fehérjékre vonatkozó új adatok felhalmozódásával az elméletet ismételten kritizálják, de az 1850-es évek végéig a kritika ellenére még mindig általánosan elfogadottnak tekintették.

A XIX. Század végére a fehérjék részét képező aminosavak többségét vizsgálták. 1894-ben Albrecht Kossel német fiziológus elmondta, hogy az aminosavak a fehérjék alapvető szerkezeti elemei [6]. A 20. század elején a német kémikus Emil Fisher kísérletileg igazolta, hogy a fehérjék peptidkötésekkel összekapcsolt aminosavmaradékokból állnak. Elvégezte a fehérje aminosav-szekvenciájának első elemzését és magyarázta a proteolízis jelenségét.

A fehérjék élőlényekben betöltött központi szerepét azonban 1926-ig nem ismerik fel, amikor az amerikai kémikus, James Sumner (később Nobel-díjas) kimutatta, hogy az ureaz enzim fehérje [7].

A tiszta fehérjék izolálásának nehézsége megnehezítette azok tanulmányozását. Ezért az első vizsgálatokat olyan polipeptidek alkalmazásával végeztük, amelyek nagy mennyiségben tisztíthatók, azaz a vérfehérjék, a csirke tojás, a különböző toxinok, valamint az állatok levágása után szekretált emésztő / metabolikus enzimek. Az 1950-es évek végén az Armor Hot Dog Co. képes volt tisztázni egy kilogramm szarvasmarha hasnyálmirigy ribonukleázját, amely számos tudós számára kísérleti tárgy lett.

William Astbury 1933-ban javasolta, hogy a fehérjék másodlagos szerkezete az aminosavak közötti hidrogénkötések kialakulásának eredménye, de Linus Pauling az első tudós, aki sikeresen megjósolja a fehérjék másodlagos szerkezetét. Később Walter Cauzman, Kai Linderstrom-Lang munkájára támaszkodva jelentősen hozzájárult a fehérjék harmadlagos szerkezetének kialakulásához és a hidrofób kölcsönhatások szerepéhez ebben a folyamatban. 1949-ben Fred Sanger meghatározta az inzulin aminosav-szekvenciáját [8] úgy, hogy a fehérjék aminosavak lineáris polimerjei, és nem az elágazó láncaik (mint például néhány cukrok), kolloidok vagy ciklolok. Az egyes atomok szintjén a röntgendiffrakcióra alapozott első fehérjeszerkezeteket az 1960-as években és az 1980-as években NMR-módszerrel nyertük. 2006-ban a Protein Data Bank mintegy 40 000 fehérjeszerkezetet tartalmazott.

A 21. században a fehérjék vizsgálata kvalitatívan új szintre vált, amikor nem csak az egyes tisztított fehérjéket vizsgálták, hanem az egyes sejtek, szövetek vagy szervezetek nagyszámú fehérje számának és post-transzlációs módosításainak egyidejű változását is. Ezt a biokémiai területet proteomikának nevezik. Bioinformatikai módszerek alkalmazásával nemcsak a röntgenszerkezeti adatok feldolgozását, hanem az aminosavszekvenciáján alapuló fehérje szerkezetének előrejelzését is lehetővé tettük. Jelenleg nagy fehérje komplexek krioelektron mikroszkópiája és a kis fehérjék és a nagy fehérjék doménjeinek előrejelzése számítógépes programokkal pontosan megközelíti a struktúrák atomszintű felbontását.

tulajdonságok

A fehérjeméret az aminosavak számában vagy a daltonokban (molekulatömeg) mérhető, gyakrabban a molekula viszonylag nagy mérete miatt, a kilodaltonokban (kDa). Az élesztőfehérjék átlagosan 466 aminosavból állnak, és molekulatömege 53 kDa. A jelenleg ismert legnagyobb fehérje - titin - az izomszarkómák összetevője; a különböző izoformák molekulatömege 3000 és 3700 kDa között változik, 38 138 aminosavból áll (az emberi izom soliusban [9]).

A fehérjék amfoter polielektrolitok (poliamidok), míg az oldatba ionizálásra képes csoportok a savas aminosavak (aszparaginsav és glutaminsavak) oldalláncainak karboxilcsoportjai és a bázikus aminosavak oldalláncainak nitrogén-tartalmú csoportjai (elsősorban a lizin ε-amino-csoportja és a CNH amidin-csoportja). (NH2a) arginin, valamivel kisebb mértékben, imidazol-hisztidin-maradék) A fehérjéket mint poliamidokat izoelektromos pont (pI) jellemzi - a pH-környezet savassága, amelyben a fehérje molekulái nem töltenek elektromos töltést, és ennek megfelelően nem mozdulnak elektromos térben (például elektroforézis során). A pI értékét a fehérje savas és bázikus aminosavmaradékainak aránya határozza meg: a bázikus aminosavak maradékainak növekedése egy adott fehérjében a pI növekedéséhez vezet; a savas aminosavmaradékok számának növekedése a pI érték csökkenéséhez vezet.

Az izoelektromos pont értéke egy jellemző fehérje konstans. A 7-nél kisebb pI-vel rendelkező fehérjéket savasnak nevezzük, míg a 7-nél nagyobb pI értékű fehérjéket bázisként nevezik. Általában a fehérje pI értéke függ az általa végrehajtott funkciótól: a gerinces szövetekben a legtöbb fehérje izoelektromos pontja 5,5 és 7,0 között van, de egyes esetekben az értékek szélsőséges területeken találhatók: például a pepszin esetében, amely a savas savas gyomor proteolitikus enzimje. lé pI

1 [10], és a szalmin - protamin fehérje esetében lazac tej, amelynek jellemzője rendkívül nagy mennyiségű arginin, pI.

12. A foszfát nukleinsavmaradékokkal elektrosztatikus interakcióval nukleinsavakhoz kötődő fehérjék gyakran a fő fehérjék. Ilyen fehérjék például a hisztonok és a protaminok.

A fehérjék a vízben való oldhatóság mértékében különböznek, de a legtöbb fehérje feloldódik benne. Az oldhatatlan például a keratin (a haj, az emlős haj, a madarak tollai stb.) És a selyem és pókhálók részét képező fibroin. A fehérjék szintén hidrofil és hidrofób részekre vannak osztva. A citoplazma, a mag és az intercelluláris anyag többsége, beleértve az oldhatatlan keratint és a fibroint, hidrofil. A hidrofób membrán lipidekkel kölcsönhatásba lépő integrált membránfehérjék biológiai membránjainak részét képező fehérjék többsége [11] hidrofób (ezek a fehérjék általában kis hidrofil helyekkel rendelkeznek).

denaturálási

Általában a fehérjék megtartják szerkezetüket, és ennek következtében fizikai-kémiai tulajdonságaikat, például az olyan körülmények között, mint a hőmérséklet és a pH, amelyekhez ezt a szervezetet alkalmazzák [7]. Ezeknek a körülményeknek a megváltozása, mint például a fehérje savval vagy lúgmal való melegítése vagy kezelése, kvaterner, tercier és szekunder fehérjeszerkezetek elvesztését eredményezi. A fehérje (vagy más biopolimer) natív szerkezetének elvesztését denaturációnak nevezik. A denaturáció teljes vagy részleges, reverzibilis vagy irreverzibilis lehet. A mindennapi életben az egyik leghíresebb visszafordíthatatlan fehérje denaturáció a csirke tojás előkészítése, amikor a magas hőmérséklet hatására a vízoldható, átlátszó ovalbumin fehérje sűrűvé, oldhatatlanná és átlátszatlanná válik. A denaturálás bizonyos esetekben reverzibilis, mint a vízben oldódó fehérjék ammóniumsók alkalmazásával történő kicsapása (kicsapása), és tisztítási eljárásként használják [12].

Egyszerű és összetett fehérjék

A peptidláncok mellett számos fehérje összetétele magában foglalja a nem-aminosav-fragmenseket is, e kritérium szerint a fehérjéket két nagy csoportba sorolják - egyszerű és összetett fehérjék (fehérjék). Az egyszerű fehérjék csak aminosav-láncokat tartalmaznak, a komplex fehérjék nem aminosav-fragmenseket is tartalmaznak. Az összetett fehérjék összetételében ezek a nem-fehérje-fragmensek „protetikai csoportok”. A protetikai csoportok kémiai természetétől függően az alábbi osztályokat különböztetjük meg a komplex fehérjéktől:

    A glikoproteinek, amelyek protetikus csoportként tartalmaznak kovalensen kötött szénhidrátmaradványokat és alosztályaikat, proteoglikánok, mucopoliszacharidprotézis csoportokkal. A szerin vagy treonin hidroxi-csoportjai rendszerint szénhidrátmaradékokkal kötődnek. A legtöbb extracelluláris fehérje, különösen az immunglobulinok, glikoproteinek. A proteoglikánokban a szénhidrát rész

95%, az extracelluláris mátrix fő összetevője.

  • A nem kovalensen kötődő lipideket protézisként tartalmazó lipoproteinek. Az apolipoprotein fehérjék, ezekhez kötődő lipidek képezik a lipid-transzport funkcióját.
  • A nem-hem koordinált fémionokat tartalmazó metalloproteinek. A metalloproteinek között vannak olyan fehérjék, amelyek lerakódási és szállítási funkciókat hajtanak végre (például vastartalmú ferritin és transferrin) és enzimeket (például cinktartalmú karbon-anhidáz és különböző szuperoxid-diszmutáz, amely réz, mangán, vas és más fémek, mint aktív helyek)
  • A nem kovalensen kötődő DNS-t vagy RNS-t tartalmazó nukleoproteinek, különösen a kromoszómákból álló kromatin egy nukleoprotein.
  • Kovalens kötésű foszforsavmaradékokat tartalmazó foszfoproteinek protetikai csoportként. Az észterkötés foszfáttal való képződése a szerin vagy treonin hidroxilcsoportjait foglalja magában, foszfoproteinek különösen a tej kazein.
  • A kromoproteinek a különböző kémiai természetű színes protetikai csoportokkal rendelkező komplex fehérjék közös neve. Ezek közé tartoznak a különféle funkciókat ellátó, fémtartalmú porfirin protetikai csoportokkal rendelkező fehérjék - hemoproteinek (hem-hemoglobin, citokrómok stb.), Klorofillek; flavoproteinek flavin csoporttal stb.
  • Fehérje szerkezet

    A fehérje molekulák olyan lineáris polimerek, amelyek α-L-aminosavakból (amelyek monomerek) és bizonyos esetekben módosított bázikus aminosavakból állnak (bár a fehérjeszintézis után a módosítások a riboszómán történik). A tudományos szakirodalomban az egy- vagy hárombetűs rövidítések az aminosavakra utalnak. Bár első pillantásra úgy tűnik, hogy a „teljes” 20 típusú aminosav használata a legtöbb fehérjében korlátozza a fehérjeszerkezetek sokféleségét, valójában a lehetőségek számát nehéz túlbecsülni: csak 5 aminosav lánc esetében ez már több mint 3 millió, és egy 100 aminosavból álló lánc. kis fehérje) több mint 10 130 változatban jeleníthető meg. A 2 és több tíz aminosavmaradék közötti hosszúságú fehérjéket gyakran peptideknek nevezik, nagyobb mértékű polimerizációval - a fehérjékkel, bár ez az eloszlás meglehetősen tetszőleges.

    Egy fehérje kialakulása az α-amino-csoport (-NH2) egy aminosav egy másik aminosav α-karboxilcsoportjával (-COOH) peptidkötéseket képez. A fehérje végeit C- és N-terminálisnak nevezzük (attól függően, hogy a terminális aminosav-csoportok közül melyik szabad: -COOH vagy -NH2, -kal). A riboszómán a fehérjeszintézis során új aminosavak kapcsolódnak a C-terminálishoz, ezért egy peptid vagy fehérje nevét az N-terminálistól kezdődő aminosavmaradékok felsorolásával adjuk meg.

    A fehérjében lévő aminosavak szekvenciája megfelel egy adott fehérje génjében lévő információnak. Ezt az információt nukleotidok szekvenciájának formájában mutatjuk be, és egy aminosav a három nukleotid DNS-szekvenciájának felel meg - az úgynevezett triplett vagy kodon. Melyik aminosavat egy adott kodonnak felel meg az mRNS-ben, a genetikai kód határozza meg, ami némileg eltérhet a különböző szervezetekben. A fehérjék szintézise a riboszómáknál általában 20 aminosavból, a standard [13] -ból származik. A különböző organizmusokban lévő DNS-ben lévő aminosavakat 61–63-ig kódoló tripletteket (azaz a lehetséges triplettek közül (4,3 = 64), a stop kodonok számát (1-3) kivonjuk. Ezért lehetséges, hogy a legtöbb aminosavat különböző tripletek kódolhatják. Ez azt jelenti, hogy a genetikai kód redundáns vagy más módon degenerálódhat. Ezt végül a mutációk elemzésében végzett kísérletben bizonyították [14]. A különböző aminosavakat kódoló genetikai kód eltérő degenerációs fokú (1-6 kodon), ez az aminosav előfordulási gyakoriságától függ, az arginin kivételével [14]. Gyakran a harmadik pozícióban lévő bázis nem feltétlenül szükséges a specifitáshoz, azaz egy aminosav négy kodonnal ábrázolható, amelyek csak a harmadik alapban különböznek. Néha a különbség a purin-pirimidin preferenciában van. Ezt a harmadik alap degenerációjának nevezik.

    Egy ilyen háromkódú kód evolúciósan korán keletkezett. De a különböző evolúciós szakaszokban megjelenő egyes szervezetek különbségei azt mutatják, hogy ez nem mindig volt ilyen.

    Egyes modellek szerint a kód kezdetben primitív formában létezett, amikor egy kis számú kodon viszonylag kis számú aminosavat jelzett. Egy pontosabb kodonérték és több aminosav bevezethető később. Először csak a három bázis első kettőjét lehetett használni a felismeréshez [ami a tRNS szerkezetétől függ].

    - B. Lewin. Genes, M.: 1987, p. 62.

    A homológ fehérjék (feltételezhetően közös evolúciós eredetűek és gyakran ugyanazt a funkciót töltik be), például a különböző szervezetek hemoglobinjai, a lánc sok helyen azonos, konzervatív aminosavmaradékokkal rendelkeznek. Más helyeken különböző aminosavmaradékokat nevezünk változónak. A homológia mértéke (az aminosav-szekvencia hasonlósága) szerint lehetséges a taxonok közötti evolúciós távolság becslése, amelyhez az összehasonlított szervezetek tartoznak.

    Szervezeti szintek

    A polipeptid aminosavszekvenciájának (primer szerkezet) mellett rendkívül fontos a fehérje tercier szerkezete, amely a hajtogatási folyamat során (összecsukás, összecsukás) keletkezik. A harmadlagos szerkezetet az alacsonyabb szintű struktúrák kölcsönhatása eredményezi. A fehérje szerkezet négy szintje van [15]:

    • A primer szerkezet a polipeptidlánc aminosavszekvenciája. Az elsődleges struktúra fontos jellemzői a konzervatív motívumok - aminosavak kombinációja, amelyek kulcsfontosságú szerepet játszanak a fehérjefunkciókban. A konzervatív motívumok megmaradnak a fajok evolúciójának folyamatában, gyakran lehetetlen megjósolni egy ismeretlen fehérje működését.
    • A szekunder szerkezet a polipeptidlánc egy töredékének helyi hidrogénkötésekkel stabilizált rendezése. A fehérje másodlagos szerkezetének leggyakoribb típusai a következők:
      • α-hélix - sűrű tekercsek a molekula hosszú tengelye körül, egy tekercs 3,6 aminosav maradék, és a hélix hangmagasság 0,54 nm [16] (úgy, hogy egy aminosav-maradékon 0,15 nm), a hélixet hidrogénkötésekkel stabilizáljuk H és O peptidcsoportok, egymástól 4 kapcsolattal elosztva. A hélix teljes egészében az aminosavak (L) egyetlen sztereoizomeréből épül fel. Bár a bal oldali vagy a jobb oldali csavart lehet, a jobboldali dominál a fehérjékben. A spirált a glutaminsav, lizin, arginin elektrosztatikus kölcsönhatásai megszakítják. Az egymáshoz közel elhelyezkedő aszparagin, szerin, treonin és leucin maradványok sztérikusan zavarhatják a hélix képződését, a prolin maradékai a lánc hajlását okozzák, és megsértik az α-hélixeket is.
      • A β-lapok (hajtogatott rétegek) több cink-polipeptid lánc, amelyekben a primer szerkezetben, az aminosavakban vagy a különböző proteinláncokban egymással viszonylag távolról (0,347 nm / aminosav-maradék [16]) képződnek hidrogénkötések. α-hélixben. Ezeket a láncokat általában N-végek irányítják ellentétes irányban (anti-párhuzamos orientáció). A β-lemezek képződéséhez fontosak az aminosavak oldalsó csoportjainak kis méretei, általában a glicin és az alanin.
      • π-hélix;
      • 310-spirál;
      • rendezetlen töredékek.
    • Tercier szerkezet - a polipeptid lánc térszerkezete (a fehérjét alkotó atomok térbeli koordinátáinak halmaza). Strukturálisan a másodlagos szerkezet elemeiből áll, amelyeket különböző típusú kölcsönhatások stabilizálnak, amelyekben a hidrofób kölcsönhatások döntő szerepet játszanak. Vegyen részt a harmadlagos struktúra stabilizálásában:
      • kovalens kötések (két cisztein maradék - diszulfid hidak között);
      • az aminosavmaradékok ellentétesen feltöltött oldalláncai közötti ionos kötések;
      • hidrogénkötések;
      • hidrofil-hidrofób kölcsönhatások. Amikor a környező vízmolekulákkal kölcsönhatásba lép, a fehérje molekula "hajlamos" összecsukni, hogy az aminosavak nem poláris oldalláncai izolálódjanak a vizes oldatból; a molekula felületén poláris hidrofil oldalláncok vannak.
    • Kvaterner szerkezet (vagy alegység, domén) - több polipeptid lánc kölcsönös elrendezése egyetlen fehérje komplex részeként. A kvaterner fehérjék részét képező fehérjemolekulák külön-külön képződnek a riboszómákon, és csak a szintézis befejezése után egy közös szupramolekuláris szerkezetet képeznek. A fehérje kvaterner szerkezete azonos és különböző polipeptid láncokat tartalmazhat. Az azonos típusú interakciók részt vesznek a kvaterner szerkezet stabilizálásában, mint a harmadlagos stabilizációjában. A szupramolekuláris fehérje komplexek több tíz molekulából állhatnak.

    Fehérje-környezet

    Az általános szerkezet szerint a fehérjék három csoportra oszthatók:

    1. A fibrilláris fehérjék - polimerek képződnek, szerkezete általában nagyon rendszeres, és főként a különböző láncok közötti kölcsönhatásokkal támogatott. Mikroszálakat, mikrotubulusokat, fibrillákat képeznek, támogatják a sejtek és szövetek szerkezetét. A fibrilláris fehérjék közé tartozik a keratin és a kollagén.
    2. A globuláris fehérjék vízben oldódnak, a molekula általános alakja többé-kevésbé gömb alakú. A globuláris és fibrilláris fehérjék közül az alcsoportokat megkülönböztetjük. Például a jobb oldali képen látható háromdimenziós foszfát-izomeráz gömbölyű fehérje nyolc α-hélixből áll, amelyek a szerkezet külső felületén helyezkednek el, és nyolc párhuzamos β-réteg van a szerkezeten belül. A hasonló háromdimenziós szerkezetű fehérjéket αβ-hordóknak nevezik (az angol hordóból) [17].
    3. A membránfehérjék - olyan doménekkel rendelkeznek, amelyek áthaladnak a sejtmembránon, de ezek egy része kiugrik a membránból az intercelluláris környezetbe és a sejt citoplazmájába. A membránfehérjék receptorként működnek, azaz jeleket küldenek, és különböző anyagok transzmembrán transzportját is biztosítják. A fehérje transzporterek specifikusak, mindegyikük csak bizonyos molekulákat vagy bizonyos típusú jeleket halad át a membránon keresztül.

    A fehérjeszerkezet kialakulása és fenntartása az élő szervezetekben

    A fehérjék azon képessége, hogy a denaturáció után helyreállítsák a megfelelő háromdimenziós struktúrát, lehetővé tette, hogy a fehérje végső szerkezetére vonatkozó minden információ az aminosav szekvenciájában található. Jelenleg van egy általánosan elfogadott elmélet, hogy az evolúció eredményeképpen a stabil fehérje konformáció a minimális szabad energiával rendelkezik a polipeptid más lehetséges konformációihoz képest [18].

    A sejtekben azonban egy olyan fehérjecsoport van, amelynek funkciója a fehérjék szerkezetének helyreállításának biztosítása a károsodás után, valamint a fehérje komplexek létrehozása és disszociációja. Ezeket a fehérjéket chaperonoknak nevezik. Számos chaperon koncentrációja a sejtben a környezeti hőmérséklet meredek növekedésével nő, így a Hsp csoporthoz tartoznak (hősokk fehérjék) [19]. A chaperonok normális működésének fontosságát a test működésére illusztrálja az α kristályos chaperon példája, amely az emberi szemlencse része. Ezen fehérje mutációi a lencse zavarosodásához vezetnek a fehérje aggregáció és ennek következtében a szürkehályog miatt [20].

    Fehérje szintézis

    Kémiai szintézis

    Rövid fehérjéket kémiailag szintetizálhatunk szerves szintézist alkalmazó módszerekkel, például kémiai ligálással [21]. A legtöbb kémiai szintézis módszere a C-terminálisról az N-terminálisra megy, szemben a bioszintézissel. Ily módon egy rövid immunogén peptid (epitóp) szintetizálható, amelyet az állatokba való injektálással vagy hibrid előállításával alkalmazunk; kémiai szintézist is alkalmaznak bizonyos enzimek inhibitorainak előállítására [22]. A kémiai szintézis lehetővé teszi a mesterséges aminosavak, azaz a normális fehérjékben nem található aminosavak bevezetését, például fluoreszcens címkék csatolására az aminosavak oldalláncain. A kémiai szintézis módszerek azonban hatástalanok, több mint 300 aminosavval; Ezen túlmenően a mesterséges fehérjék szabálytalan tercier szerkezetűek, és a mesterséges fehérjék aminosavaiban nincs post-transzlációs módosítás.

    Protein bioszintézis

    Univerzális út: riboszóma szintézis

    A fehérjéket az élő szervezetek az aminosavakból szintetizálják a génekben kódolt információ alapján. Mindegyik fehérje egyedi aminosav-szekvenciából áll, amelyet a fehérjét kódoló gén nukleotidszekvenciája határoz meg. A genetikai kód hárombetűs „szavak”, kodonok; Mindegyik kodon felelős egyetlen aminosavnak a fehérjéhez való csatlakoztatásáért: például az AUG kombináció megfelel a metioninnak. Mivel a DNS négyféle nukleotidból áll, a lehetséges kodonok száma 64; és mivel a fehérjékben 20 aminosavat használnak, sok aminosavat több kodon határoz meg. A fehérjéket kódoló géneket először RNS-polimerázokkal transzformáljuk a messenger RNS (mRNS) fehérjék nukleotidszekvenciájába.

    A prokariótákban az mRNS a transzpozíció után azonnal leolvasható a fehérjék aminosav-szekvenciájába, míg az eukariótákban a sejtmagból a citoplazmába kerül, ahol a riboszómák találhatók. A fehérjeszintézis sebessége magasabb a prokariótáknál, és másodpercenként elérheti a 20 aminosavat [23].

    Az mRNS molekulán alapuló fehérjeszintézis folyamatát transzlációnak nevezzük. A fehérje bioszintézisének kezdeti szakaszában az iniciálás során a metionin kodont általában a riboszóma kis alegysége ismeri fel, amelyhez a metionin transzport RNS (tRNS) fehérje iniciációs faktorokkal kapcsolódik. A start-kodon felismerése után egy nagy alegység csatlakozik a kis alegységhez, és a második fordítási szakasz kezdődik - megnyúlás. A riboszóma mindegyik mozgása az mRNS 5'-3'-végétől egy kodont olvassunk le úgy, hogy hidrogénkötéseket alakítunk ki az mRNS három nukleotidja (kodonja) és annak komplementer antikodonja között, amelyhez a megfelelő aminosav kapcsolódik. A peptidkötés szintézisét a riboszóma RNS (rRNS) katalizálja, amely a riboszóma peptidil-transzferáz-centrumát képezi. A riboszómális RNS katalizálja a peptidkötés kialakulását a növekvő peptid utolsó aminosava és a tRNS-hez kapcsolódó aminosav között, a nitrogén- és szénatomokat a reakció áthaladásához kedvező helyzetben helyezve el. Az aminoacil-tRNS-szintetáz enzimei aminosavakat csatolnak a tRNS-hez. A transzláció harmadik és utolsó szakasza, a végződés akkor következik be, amikor a riboszóma eléri a stopkodont, amely után a fehérje terminációs faktorok hidrolizálják a fehérjéből az utolsó tRNS-t, megállítva annak szintézisét. Így a riboszómákban a fehérjéket mindig az N-C-terminálisból szintetizáljuk.

    Neribosomális szintézis

    Alacsonyabb gombákban és néhány baktériumban ismert a peptid bioszintézisének további (nem riboszomális vagy multienzim) módszere, általában kis és szokatlan szerkezettel. Ezen peptidek, általában másodlagos metabolitok szintézisét a riboszómák közvetlen részvétele nélkül hajtják végre a nagy molekulatömegű fehérje komplex, az úgynevezett HPC szintáz által. A HPC-szintáz általában több doménből vagy egyéni fehérjéből áll, amelyek az aminosavak kiválasztásában részt vesznek, egy peptidkötés kialakulását, a szintetizált peptid felszabadulását. Néha olyan domént tartalmaz, amely képes az L-aminosavak (normál forma) izomerizálására a D-formára [24] [25].

    Intracelluláris transzport és fehérjeszervezés

    A riboszómákban a citoplazmában szintetizált fehérjéknek különböző sejtekbe kell tartozniuk - a sejtmagba, a mitokondriumokba, az endoplazmatikus retikulumba (EPR), a Golgi készülékbe, a lizoszómákba stb. Egy adott rekeszbe való belépéshez a fehérjének rendelkeznie kell egy speciális címkével. A legtöbb esetben ez a címke maga a fehérje aminosav szekvenciájának része (a vezető peptid vagy a fehérje szignálszekvencia). Bizonyos esetekben a fehérjéhez kapcsolt oligoszacharidok címkékként szolgálnak. A fehérjék EPR-be történő szállítása akkor történik, amikor szintetizálódik, mivel a riboszómák, amelyek fehérjéket szintetizálnak az EPR jel szekvenciájával, „ülnek le” az EPR membránon lévő speciális transzlokációs komplexeken. Az EPR-ről a Golgi-készülékre és onnan a lizoszómákra, a külső membránra vagy az extracelluláris közegre a fehérjék vezikuláris transzporton keresztül jutnak be. A nukleáris jeleket tartalmazó fehérjék nukleáris pórusokon keresztül lépnek be a magba. A megfelelő szignálszekvenciákkal rendelkező fehérjék specifikus fehérje pórusok transzokátorain keresztül jutnak be a mitokondriumokba és kloroplasztokba chaperonok részvételével.

    A fehérjék post-transzlációs módosítása

    A transzláció befejezése és a riboszómából származó fehérje felszabadulása után a polipeptidláncban lévő aminosavak különböző kémiai módosításoknak vannak alávetve. A poszt-transzlációs módosítások példái a következők:

    • különböző funkciós csoportok (acetil-, metil- és foszfátcsoportok) hozzáadása;
    • lipidek és szénhidrogének hozzáadása;
    • a standard aminosavak változása nem standard (citrullin képződés);
    • strukturális változások kialakulása (diszulfid hidak képződése a ciszteinek között);
    • a fehérje egy részének eltávolítása mind az elején (szignálszekvencia), mind egyes esetekben a közepén (inzulin);
    • kis fehérjék hozzáadása, amelyek befolyásolják a fehérje lebomlását (sumoiláció és ubiquitináció).

    Ugyanakkor a módosítás típusa univerzális is lehet (az ubikitin monomerekből álló láncok hozzáadása a jeleként szolgál a fehérje lebomlására a proteaszóma által), és ezen fehérjére is specifikus [26]. Ugyanakkor ugyanaz a fehérje számos módosítást végezhet. Így a hisztonok (fehérjék, amelyek az eukariótákban lévő kromatin részét képezik) különböző körülmények között akár 150 különböző módosítást is végezhetnek [27].

    A fehérjék funkciói a szervezetben

    Mint más biológiai makromolekulák (poliszacharidok, lipidek) és nukleinsavak, a fehérjék az összes élő szervezet szükséges összetevői, részt vesznek a sejtek létfontosságú folyamataiban. A fehérjék anyagcserét és energiaátalakítást végeznek. A fehérjék a celluláris struktúrák részét képezik - az organellák, az extracelluláris térbe kerülnek a sejtek közötti jelek cseréjére, az élelmiszer hidrolízisére és az intercelluláris anyag képződésére.

    Meg kell jegyezni, hogy a fehérjék függvény szerinti besorolása meglehetősen tetszőleges, mivel eukariótákban ugyanaz a fehérje több funkciót is elláthat. Az ilyen multifunkcionalitás jól tanulmányozott példája a lizil-tRNS-szintetáz, az aminoacil-tRNS-szintetázok osztályából származó enzim, amely nemcsak lizint ad a tRNS-hez, hanem számos gén transzkripcióját is szabályozza [28]. A fehérjék számos funkciója enzimatikus aktivitásuk miatt működik. Tehát az enzimek a miozin motorfehérje, a protein kináz szabályozó fehérjék, a nátrium-kálium adenozin-trifoszfatáz transzportfehérje stb.

    Katalitikus funkció

    A fehérjék legismertebb szerepe a szervezetben a különböző kémiai reakciók katalízise. Enzimek - a specifikus katalitikus tulajdonságokkal rendelkező fehérjék csoportja, azaz minden enzim egy vagy több hasonló reakciót katalizál. Az enzimek katalizálják a komplex molekulák (katabolizmus) és szintézisük (anabolizmus) hasítási reakcióit, valamint a DNS replikációját és javítását és a templát RNS szintézist. Több ezer enzim ismert; köztük például a pepszin lebontja a fehérjéket az emésztési folyamatban. A poszttranszlációs modifikáció folyamatában egyes enzimek más fehérjékhez hozzáadnak vagy eltávolítanak kémiai csoportokat. Mintegy 4000 fehérje által katalizált reakció ismert [29]. Az enzimatikus katalízis hatására a reakció gyorsulása néha óriási: például az orotát-karboxiláz enzim által katalizált reakció 10–17-szer gyorsabb, mint a nem katalizálódott (78 millió év enzim nélkül, 18 milliszekundum az enzim részvételével) [30]. Az enzimhez csatlakozó molekulákat és a reakció hatására bekövetkező változásokat szubsztrátoknak nevezik.

    Bár az enzimek általában több száz aminosavból állnak, ezeknek csak kis része kölcsönhatásba lép a szubsztrátummal, és még kevésbé - átlagosan 3-4 aminosav, amelyek a primer aminosav-szekvenciában gyakran távol vannak egymástól - közvetlenül részt vesznek a katalízisben [31]. Az enzim azon részét, amely a szubsztrátot hozzákapcsolja és katalitikus aminosavakat tartalmaz, az enzim aktív centrumának nevezzük.

    Strukturális funkció

    A citoszkeleton szerkezeti fehérjéi, mint egyfajta megerősítés, formákat adnak a sejteknek és számos szervoidnak, és részt vesznek a sejtek alakjának megváltoztatásában. A legtöbb szerkezeti fehérje fonalas: például az aktin és a tubulin monomerek gömb alakú, oldható fehérjék, de a polimerizáció után hosszú szálakat képeznek, amelyek a citoszkelont alkotják, lehetővé téve a sejtek alakját [32]. A kötőszövet (például porc) intercelluláris anyagának fő összetevői a kollagén és az elasztin, és a haj, a körmök, a madarak tollai és néhány héj más szerkezeti fehérjéből áll.

    Védelmi funkció

    A fehérjéknek többféle védelmi funkciója van:

    1. Fizikai védelem. A kollagén beletartozik - olyan fehérje, amely a kötőszövetek sejtközi anyagának alapját képezi (beleértve a csontokat, a porcot, az inak és a bőr mély rétegeit (dermis)); keratin, amely a szarvas pajzsok, a haj, a tollak, a szarvak és az epidermisz egyéb származékai alapját képezi. Jellemzően ezeket a fehérjéket szerkezeti funkciójú fehérjéknek tekintjük. A fehérjék e csoportjának példái a fibrinogén és a véralvadásba bevont trombin [33].
    2. Vegyi védelem. A toxinok kötődése a fehérje molekulákhoz biztosíthatja a méregtelenítést. A máj enzimjei, amelyek mérgeket lebontanak vagy oldódó formává alakítják át, különösen fontosak a méregtelenítésnél az emberekben, ami hozzájárul a szervezetből történő gyors eliminációhoz [34].
    3. Immunvédelem. A vér és más biológiai folyadékokat alkotó fehérjék részt vesznek a szervezet védekező reakciójában a kórokozók és a kórokozók elleni támadásokra. A komplement rendszer és az antitestek (immunglobulinok) fehérjéi a fehérjék második csoportjába tartoznak; semlegesítik a baktériumokat, vírusokat vagy idegen fehérjéket. Az adaptív immunrendszert alkotó antitestek összekapcsolják azokat a antigéneket, amelyek idegenek a szervezethez, és ezáltal semlegesítik őket, és a romboló helyekre irányítják őket. Az antitesteket az extracelluláris térbe szekretálhatjuk, vagy speciális B-limfociták membránjaiban rögzíthetjük, amelyeket plazma sejteknek hívnak [35]. Míg az enzimek korlátozott affinitással rendelkeznek a szubsztrátummal szemben, mivel a szubsztráthoz való túl erős tapadás befolyásolhatja a katalizált reakciót, az antitestek ellenállása nem korlátozott [36].

    Szabályozási funkció

    A sejteken belül számos folyamatot fehérjemolekulák szabályoznak, amelyek sem egy energiaforrás, sem építőanyag egy sejt számára. Ezek a fehérjék szabályozzák a transzkripciót, a transzlációt, a splicinget, valamint más fehérjék és mások aktivitását.. A fehérjék szabályozási funkcióját az enzimaktivitás (például protein-kináz), vagy más molekulákhoz való specifikus kötődés szabályozza, általában befolyásolja az ilyen molekulákkal való kölcsönhatást. enzimeket.

    Így a gén transzkripcióját transzkripciós faktorok - aktivátorfehérjék és represszor fehérjék - hozzáadásával határozzuk meg a gének szabályozó szekvenciáihoz. A transzláció szintjén a mRNS-ek olvasását szintén szabályozza a fehérjefaktorok hozzáadása [37], és az RNS és a fehérjék lebomlását speciális fehérje komplexek is végzik [38]. Az intracelluláris folyamatok szabályozásában a legfontosabb szerepe a protein-kinázok - olyan enzimek, amelyek aktiválják vagy gátolják más fehérjék aktivitását foszfátcsoportok hozzárendelésével.

    Jelzés funkció

    A fehérjék jelfunkciója a fehérjék jelzőanyagként való működésének képessége, a sejtek, szövetek, szervek és különböző szervezetek közötti jelek továbbítása. Gyakran a jelzőfunkciót a szabályozó funkcióval kombináljuk, mivel sok intracelluláris szabályozó fehérje is jeleket küld.

    A jelfunkciót fehérje hormonok, citokinek, növekedési faktorok stb.

    A hormonokat vér hordozza. A legtöbb állati hormon fehérje vagy peptid. A hormonnak a receptorhoz való kötődése olyan jel, amely a sejtben reagál. A hormonok szabályozzák az anyagok koncentrációját a vérben és a sejtekben, növekedést, szaporodást és más folyamatokat. Ilyen fehérjék például az inzulin, amely szabályozza a vérben a glükóz koncentrációját.

    A sejtek kölcsönhatásba lépnek egymással az extracelluláris anyagon keresztül továbbított jelző fehérjék segítségével. Ilyen fehérjék például a citokinek és növekedési faktorok.

    A citokinek kis peptidinformációs molekulák. Ezek szabályozzák a sejtek közötti kölcsönhatásokat, meghatározzák azok túlélését, stimulálják vagy gátolják a növekedést, a differenciálódást, a funkcionális aktivitást és az apoptózist, és biztosítják az immunrendszer, az endokrin és az idegrendszer hatásainak összehangolását. A citokinek egy példája lehet tumor nekrózis faktor, amely a test sejtjei között a gyulladás jeleit továbbítja [39].

    Közlekedési funkció

    A kis molekulák szállításában részt vevő oldható fehérjéknek nagy affinitással (affinitással) kell rendelkezniük a szubsztrátumhoz, ha nagy koncentrációban van jelen, és könnyen felszabadítható az alacsony koncentrációjú helyeken. A transzportfehérjék egy példája a hemoglobin, amely oxigént szállít a tüdőből más szövetekbe és a szövetekből a tüdőbe szén-dioxidot, valamint az élő szervezetek homológjait az élő szervezetek minden országában [40].

    Néhány membránfehérje részt vesz a kis molekulák transzportjában a sejtmembránon keresztül, megváltoztatva a permeabilitását. A membrán lipid komponense vízálló (hidrofób), amely megakadályozza a poláris vagy töltött (ionok) molekulák diffúzióját. A membrán transzportfehérjék csatornafehérjékre és hordozó fehérjékre oszthatók. A csatornafehérjék olyan belső, vízzel töltött pórusokat tartalmaznak, amelyek lehetővé teszik az ionok (ioncsatornákon keresztül) vagy a vízmolekulák (az aquaporin fehérjék révén) mozgását a membránon. Sok ioncsatorna csak egy ion szállítására specializálódott; például a kálium- és nátriumcsatornák gyakran megkülönböztetik ezeket a hasonló ionokat, és csak egyiküket átadják [41]. A hordozófehérjék kötődnek, mint az enzimek, minden szállított molekula vagy ion, és a csatornákkal ellentétben az ATP energiával történő aktív transzportot végezhet. A "Cell power" - ATP szintáz, amely az ATP szintézisét proton gradiensen keresztül végzi, szintén a membrán transzportfehérjéknek [42] tulajdonítható.

    A fehérjék tartalék (backup) funkciója

    Ilyen fehérjék közé tartoznak az úgynevezett tartalékfehérjék, amelyeket a növények magjaiban és az állatok tojásaiban energia- és anyagforrásként tárolnak; A harmadlagos tojáshéj fehérjéi (ovalbumin) és a fő tejfehérje (kazein) is elsősorban táplálkozási funkcióként szolgálnak. Számos más fehérjét használnak a szervezetben aminosavak forrásaként, amelyek viszont az anyagcsere-folyamatokat szabályozó biológiailag aktív anyagok prekurzorai.

    Receptor funkció

    A fehérje receptorok vagy a citoplazmában helyezkednek el, vagy behelyezhetők a sejtmembránba. A receptor molekula egy része érzékel egy olyan jelet, amelyet leggyakrabban kémiai anyag szolgáltat, és bizonyos esetekben fényt, mechanikai hatást (például nyújtást) és más ingereket. Amikor egy jelet alkalmazunk a molekula egy meghatározott részére, a receptor fehérjére, annak konformációs változása következik be. Ennek eredményeképpen megváltozik a molekula másik részének konformációja, amely jelet továbbít más sejtkomponenseknek. Több jelátviteli mechanizmus létezik. Egyes receptorok bizonyos kémiai reakciókat katalizálnak; mások ioncsatornákként nyitnak vagy zárnak egy jelet; mások specifikusan kötődnek az intracelluláris közvetítő molekulákhoz. A membrán receptorokon a molekula azon része, amely a jel molekulához kötődik, a sejtfelületen van, és a jelet továbbító tartomány belül van [43].

    Motor (motor) funkció

    A motoros fehérjék egy egész csoportja biztosítja a test mozgását, például izomösszehúzódást, beleértve a mozgást (myosin), a sejtek mozgását a szervezetben (például a leukociták amoeboid mozgása), a csillók és a flagella mozgását, valamint aktív és irányított intracelluláris transzportot (kinesin, dynein).. A Dineins és a kinesinok a molekulákat a mikrotubulusok mentén ATP hidrolízissel, mint energiaforrásként szállítják. A dynein molekulákat és organoidokat hordoz a sejt perifériás részéről a centroszóma felé, a kinesineket az ellenkező irányba [44] [45]. Dyneiny szintén felelős a cirok és a flagella eukarióták mozgásáért. A miozin citoplazmás variánsai részt vehetnek a molekulák és organoidok transzportjában mikroszálakon keresztül.

    Fehérjék az anyagcserében

    A legtöbb mikroorganizmus és növény szintetizálhat 20 standard aminosavat, valamint további (nem standard) aminosavakat, például citrulint. De ha az aminosavak a környezetben vannak, még a mikroorganizmusok is megtartják az energiát az aminosavaknak a sejtekbe juttatásával és a bioszintetikus útvonaluk kikapcsolásával [46].

    Az állatok által nem szintetizálható aminosavakat elengedhetetlennek nevezik. A bioszintetikus útvonalak fő enzimei, például az aszpartát-kináz, amely a lizin, metionin és treonin képződésének első lépését katalizálja az aszpartátból, állatokban nincsenek jelen.

    Az állatok főleg aminosavakat kapnak az élelmiszerekben lévő fehérjékből. A fehérjék az emésztés során elpusztulnak, ami általában a fehérje denaturációjával kezdődik, savas környezetbe helyezve és a proteázoknak nevezett enzimekkel történő hidrolízissel. Az emésztés eredményeként kapott aminosavakat a test fehérjék szintézisére használják, a többit glükózvá alakítják a glükoneogenezis folyamatában vagy a Krebs-ciklusban használják. A fehérje mint energiaforrás használata különösen fontos az éhgyomri állapotban, amikor a szervezet saját fehérjéi, különösen az izmok energiaforrásként szolgálnak [47]. Az aminosavak szintén fontos nitrogénforrást jelentenek a szervezet táplálékában.

    Nincsenek egységes normák az emberek fehérje bevitelére. A vastagbél mikroflórája aminosavakat szintetizál, amelyeket a fehérje normák előkészítése során nem veszünk figyelembe.

    Fehérje biofizika

    A fehérje fizikai tulajdonságai nagyon összetettek. A fehérje mint rendezett "kristályszerű rendszer" - "aperiodikus kristály" [48] [49] - hipotézisét röntgensugár-analízis (legfeljebb 1 angstrom felbontás) [50], nagy csomagolási sűrűség [51], kooperativitás támogatja. denaturáció [52] és egyéb tények [53] [54].

    A neutronszórás [55], a Mössbauer spektroszkópia [56] [57] [58] [59] és a Rayleigh Mössbauer sugárzás szóródása [56] és a Mössbauer sugárzás Rayleigh szétszóródása egy másik hipotézisnek bizonyult a fehérjék folyadékszerű tulajdonságaira az intraglobuláris mozgások [56] [57] [58] [59] és Rayleigh szóródása során [Mössbauer sugárzás] [ 60] [61] [62] [63].

    Tanulmányi módszerek

    A szedimentációs analízis (centrifugálás) lehetővé teszi a fehérjék méret szerinti megosztását, a fehérjék megkülönböztetését a sweatbergben (S) mért sedimentációs konstans értékével.

    Számos technikát alkalmaznak a fehérje mennyiségének meghatározására a mintában: [64]

    http://dic.academic.ru/dic.nsf/ruwiki/40794
    Up